胃蛋白酶是一種典型的天冬氨酸肽鏈內(nèi)切酶，活性位點(diǎn)由2個(gè)天冬氨酸組成，在體內(nèi)以酶原形式分泌，在pH值小于5.0時(shí)酶原自動(dòng)激活形成有活性的酶，在酸性條件下可降解多種蛋白質(zhì)。

　　由于胃蛋白酶是哺乳動(dòng)物胃腸道中重要的多肽水解酶，因此無(wú)論是在動(dòng)物飼料營(yíng)養(yǎng)方面，還是在醫(yī)藥方面皆有重要應(yīng)用，而胃蛋白酶眾多特性及豐富的酶系為其充分利用提供了重要的理論依據(jù)。胃蛋白酶的研究相對(duì)較為成熟，關(guān)于其研究的熱點(diǎn)多放在不同物種中胃蛋白酶的純化，以及作為工具酶來(lái)利用。近年來(lái)對(duì)胃蛋白酶的純化情況和對(duì)其出現(xiàn)的新活性進(jìn)行了分析，以期為胃蛋白酶的研究注入新的活力，重新引起科研工作者的注意，為胃蛋白酶進(jìn)一步研究以及應(yīng)用提供參考。

　　膜分離技術(shù)是典型的物理分離過(guò)程，不用化學(xué)試劑和添加劑，胃蛋白酶不會(huì)受到二次污染，且處理量可大可小，較為靈活，是近年來(lái)應(yīng)用較為廣泛的分離技術(shù)。胃蛋白酶在物種間高度保守，分子質(zhì)量一般在30～40ku之間，因此可應(yīng)用膜分離技術(shù)對(duì)其進(jìn)行選擇性分離，可達(dá)到初步純化的目的。